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出国看病 修饰蛋白对细胞酶降解的影响

针对寡核苷酸阵列的试验证明，P53蛋白能与约300个不同基因的启动子，进行特异位点的结合，这表明p53蛋白具有强大的调节功能。出国看病领域获悉，p53的靶基因还可以编码蛋白和微小RNAs，在蛋白的磷酸化作用模式上，还能与相关配体进行相互作用。

出国看病服务机构爱诺美康介绍，由于蛋白作用与不同的转录程序相关，所以几种特异的p53靶基因，会产生一些特异的临床作用机制。针对MDM2对p53蛋白的凋节情况，出国看病领域了解到，其细胞中的p53蛋白的水平一般较低；且细胞中p53蛋白活性的调节，还可能发生在蛋白降解水平上。

一项数据研究证实，蛋白降解水平一般不发生在p53基因表达上，且MDM2蛋白是一种泛素连接酶，能调节P53蛋白的相关活性。出国看病领域发现，对于泛素连接酶通常是小分子肽，能附着在蛋白上对蛋白进行标记，以便蛋白酶体进行水解。

出国看病服务机构爱诺美康了解到，随着MDM2修饰p53蛋白结构域的形成，从而使其被细胞质中的蛋白酶体降解。此外MDM2在氨基末端，与p53蛋扫反式激活结构域结合，能抑制其相关功能，并将蛋白转运至细胞质内以远离细胞核DNA的位置，从而调节p53蛋白的活性。