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海外医疗：有关药物阻断引发肠癌的蛋白质

利用冷冻电子显微镜，研究人员获得了一张链状坦克瑞酶结构的详细图。通过解释这张图并逐个氨基酸（红色）重建坦克雷酶分子，他们破译了坦克雷糖是如何通过“自我组装”激活的。

科学家们揭示了一种参与广泛细胞过程的关键蛋白质的内部工作原理，这可能为更好、毒性更小的抗癌药物铺平道路。研究人员利用诺贝尔奖获得者的显微镜技术，揭示了坦克瑞酶蛋白是如何通过自我组装成三维链状结构来实现自我开关的。

他们的研究发表在《自然》杂志上，揭示了对一种难以捉摸但重要的坦克瑞酶蛋白的关键结构见解，这种蛋白在帮助肠癌发病方面发挥着特别重要的作用。

伦敦癌症研究所的科学家们相信，他们的研究将为新型癌症治疗打开大门，这种癌症治疗方法可以比目前更精确地控制坦克瑞酶，副作用更少。这一基本发现可能对治疗各种癌症、糖尿病、炎症、心脏病和神经退行性疾病有意义。

Tankyrase是一种重要的蛋白质，它支持“Wnt信号”，即人体维持干细胞和进行细胞分裂和发育等过程所必需的信号，但如果不受控制，则会引发肠癌等。Tankyrase还控制对癌症至关重要的其他细胞功能，如染色体末端端粒的维持。

与来自同一“PARP家族”的PARP1蛋白不同，tankyrase的理解仍然很差。尽管阻断PARP1的药物已经进入临床，但科学家们仍然不完全理解坦克拉酶是如何启动的，它是如何发挥作用的，或者如何阻断它而不会导致不必要的副作用。在这项研究中，科学家首次将PARP1的激活机制与tankyrase联系起来。他们认为，与PARP1类似，tankyrase的工作原理是被招募到特定地点并“自我组装”，集群并改变其3D结构以激活自身并执行其功能。